Peptide gehört zu den Themen, bei denen die Details mehr zählen als die Schlagzeilen. Diese Seite bündelt Hintergrund, Wirkmechanismen und die praktischen Punkte, die am häufigsten gefragt werden.
Stand 2025-12-08. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
Nach einem Zellaufschluss können verschiedene Methoden zur Reinigung der DNA verwendet werden. Zur Inaktivierung von Desoxyribonukleasen wird EDTA als Chelator ihres Cofaktors (Magnesiumionen) eingesetzt.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == Friedrich Lottspeich, Haralabos Zorbas: Bioanalytik. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1998, ISBN 3-8274-0041-4. Hubert Rehm, Thomas Letzel: Der Experimentator: Proteinbiochemie / Proteomics. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3-8274-2312-2.
Quellen: de.wikipedia.org
Der Strep-tag II ist ein Protein-Tag, der die Reinigung und Detektion von rekombinanten Proteinen mittels Affinitätschromatographie ermöglicht. Es handelt sich dabei um ein synthetisches Peptid, welches aus 8 Aminosäuren besteht und N- oder C-terminal mit einem Fusionsprotein exprimiert werden kann. Der Strep-tag II weist eine starke Affinität zu Strep-Tactin auf, welches für die Reinigung der Fusionsproteine über Affinitätschromatographie-Säulen genutzt wird. Die Elution der Strep-tag-II-Fusionsproteine erfolgt bei dieser Methode durch die Zugabe eines Biotin-Derivates, welches mit dem Strep-tag II kompetiert. Ein Vorteil des Strep-tags sind die milden physiologischen Bedingungen, unter denen die Proteinreinigung stattfindet. Aufgrund dessen eignet sich das Strep-tag System besonders für die Expression bioaktiver, funktionsfähiger Proteine. Strep-tag, Twin-Strep-tag und Strep-Tactin sind eingetragene Marken der IBA Lifesciences GmbH.
Quellen: de.wikipedia.org
== Herkunft des Strep-tags == Als Basis der Entwicklung des Strep-tags diente die bereits lange bekannte Bindung zwischen Streptavidin und Biotin (Vitamin H). Bei Streptavidin handelt es sich um ein Protein aus dem Bakterium Streptomyces avidinii, welches aus vier identischen Untereinheiten besteht. Jede dieser Untereinheiten kann ein Molekül Biotin binden. Diese Bindung ist hoch affin und stellt eine der stärksten bekannten, nicht-kovalenten Bindungen dar. Aufgrund dieser Eigenschaft findet Streptavidin häufig Anwendung in der Molekularbiologie, Biotechnologie und Biochemie. Bei dem Strep-tag handelt es sich um ein Peptid, welches für die Bindung in der Biotin-Bindetasche von Streptavidin entwickelt wurde, um als Tool für die rekombinante Proteinreinigung dienen zu können. Die spätere Weiterentwicklung ist der Strep-tag II (Trp-Ser-His-Pro-Gln-Phe-Glu-Lys), dieser zeichnet sich wiederum durch eine verbesserte Bindung an Strep-Tactin – eine veränderte Streptavidin-Variante – aus. Die Affinität des Strep-tag II zu Strep-Tactin ist etwa 10-fach höher als die zu Streptavidin. Das so optimierte Strep-tag System, bestehend aus Strep-tag II und Strep-Tactin, hat sich als äußerst nützlich für die Isolation von funktionsfähigen Proteinen und Proteinkomplexen, sowie deren Nachweis im Rahmen von Proteom-Studien erwiesen.
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Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
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